Un estudio revela el modelo de
apertura y cierre de la proteína portal durante el proceso de maduración de la
cápsida viral, donde el virus incorpora su material genético
Un estudio con participación del
Consejo Superior de Investigaciones Científicas (CSIC) y el Instituto de
Investigación Biomédica (IRB Barcelona) ha descifrado la estructura y el
mecanismo de actuación de un complejo clave en la infección del virus
bacteriófago T7. Los resultados se publican en la revista Nature
Communications.
El trabajo es fruto de la
colaboración de expertos en criomicroscopía electrónica del Centro Nacional de
Biotecnología (CSIC), dirigidos por José L. Carrascosa, y en cristalografía de
rayos X del Instituto de Biología Molecular de Barcelona (CSIC) y el Instituto de
Investigación Biomédica (IRB Barcelona), dirigidos por Miquel Coll. Los
diferentes grupos de investigación han trabajado de manera conjunta para
combinar los resultados de ambas técnicas, obteniendo nuevos datos sobre el
mecanismo de actuación de esta proteína en el proceso de maduración viral.
“Los bacteriófagos son virus que
infectan a bacterias. Además de su interés como modelo de estudio por su
simplicidad genética pero gran complejidad estructural, ahora mismo son un
nuevo foco de atención para los investigadores dado su potencial como
alternativa al uso de antibióticos”, explica José L. Carrascosa, investigador
del Centro Nacional de Biotecnología y codirector del trabajo.
Durante el ciclo del bacteriófago
T7 se forma una cápsida viral donde el virus necesita incluir su material
genético, introduciéndolo a través de un pequeño canal de entrada formado por
la proteína portal que posteriormente se cierra con la proteína de la cola del
virus. Hasta ahora se desconocía cuál era el mecanismo que permitía abrir y
cerrar esta “puerta” de entrada de manera controlada.
“Estos virus bacterianos tienen
un mecanismo para empaquetar su ADN similar a los de los virus herpes que
infectan humanos. Por ello, descifrar cómo funcionan ayuda a entender cómo
actúan virus patógenos que nos afectan”, indica Miquel Coll, investigador del
Instituto de Biología Molecular de Barcelona y del IRB Barcelona y codirector
del estudio.
Ana Cuervo, investigadora del
Centro Nacional de Biotecnología, y Montserrat Fàbrega-Ferrer, del IRB
Barcelona y del Instituto de Biología Molecular de Barcelona, primeras autoras
del trabajo, destacan cómo “combinando criomicroscopía electrónica y
cristalografía de rayos X de sincrotrón nos ha permitido no sólo resolver la
estructura atómica de un complejo de gran tamaño, lo que supone un desafío
técnico, sino también definir un modelo de apertura y cierre del portal durante
el proceso de maduración de la cápsida viral”.
De esta forma, los científicos
han podido identificar cuáles son las interacciones entre las diferentes
proteínas que permiten los cambios en la conformación del complejo, desde una
estructura abierta para permitir el paso del ADN viral a una cerrada al formar
las partículas virales maduras.
Comentarios
Publicar un comentario